Nous développons dans le sous-onglet Mécanisme cellulaire comment se déroule « la malabsorption », de deux protéines issues du gluten : la prolamine et la glutamine, chez un individu atteint de la maladie cœliaque. Il nous paraissait donc intéressant d’expliquer comment se fait, en temps normal, l’absorption des protéines dans notre intestin.
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Les protéines étant des macromolécules, elles sont d’abord dégradées en acides aminés ou petits peptides avant de pouvoir être absorbées. Cela se fait en trois étapes :
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-Tout d’abord, au niveau de l’estomac :
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L’acidité du milieu commence à dénaturer les protéines, c’est-à-dire qu’elles perdent leur conformation tridimensionnelle et se déplient.
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Une enzyme appelée pepsine coupe les liaisons entre certains acides aminés des chaînes protéiques, aboutissant à la formation de peptides de grande taille.
-Ensuite, au niveau de duodénum :
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Les « endopeptidases », des enzymes déversées par le pancréas, prennent le relais et poursuivent le travail de digestion.
Les tripeptides, dipeptides et les acides aminés ainsi obtenus parviennent ensuite au niveau des entérocytes où de nouvelles enzymes appelées peptidases finissent de dégrader une partie des petits peptides en acides aminés absorbables mais divers dipeptides ou tripeptides peuvent être absorbés en l’état.
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L’absorption des dipeptides et des tripeptides :
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Les dipeptides et les tripeptides franchissent la membrane plasmique des entérocytes grâce à des co-transporteurs qui sont constitués de protéines transmembranaires. Contrairement à d’autres types de transporteurs, ces dernières ne possèdent pas d’orifice par lequel les molécules pourraient traverser librement la membrane. Les di et tripeptides se fixent donc sur les sites de fixation appropriés des protéines transmembranaires et le passage des molécules de l’autre côté de la membrane nécessite un changement conformationnel de ces dernières. Ce type de transport se fait à l’aide d’un gradient ionique. Ici, du fait de la forte acidité présente dans cette partie du tractus gastro-intestinal, les co-transporteurs fonctionnent avec des protons, qui sont donc très largement disponibles. Le passage d’un di ou tripeptide de l’autre côté de la membrane s’accompagne donc du passage d’un proton. Comme les deux solutés sont transportés dans le même sens, on parle de symport.
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L’absorption des acides aminés :
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Le passage des acides aminés de l’autre côté de la membrane plasmique se fait de manière similaire au passage des di et des tripeptides. La seule différence résulte dans le fait que les co-transporteurs utilisent un gradient de sodium (Na+) et non plus de protons.
Schéma illustrant le transport des dipeptides, des tripeptides et des acides aminés dans un entérocyte
Image tirée du site : Unisciel biologie cellulaire
Une fois arrivés dans l’entérocyte, les di et les tripeptides sont hydrolysés par des peptidases intracellulaires. Les acides aminés ainsi formés peuvent alors passer dans les vaisseaux sanguins via des transporteurs passifs : les porines. Comme leur nom l’indique, ces dernières sont tout simplement des pores qui permettent le mouvement des acides aminés vers l’extérieur de l’entérocyte sans que cela ne nécessite de changement de configuration.
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Conséquences de l’absorption des petits peptides et des acides aminés :
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Puisque l’entrée des di et des tri peptides et des acides aminés dans l’entérocyte s’accompagne également de l’entrée de sodium et de protons, afin que ces ions ne s’accumulent pas dans la cellule, divers mécanismes sont mis en place pour organiser leur sortie.
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D’autres co-transporteurs permettent la sortie de protons en même temps que l’entrée de sodium. Mais ici, les deux solutés vont dans des directions opposées, on parle donc d’antiport.
Schéma représentant l’expulsion d’un proton à l’extérieur de l’entérocyte
Image tirée du site : Unisciel biologie cellulaire
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Le sodium, lui, peut être absorbé dans la matrice extracellulaire ou bien rejeté à l’extérieur de l’entérocyte via la pompe Na+/ K+. Elle permet l’expulsion de trois ions sodium et même temps que l’entrée de deux ions potassium. Cet échange nécessite un changement conformationnel qui est dû à l’hydrolyse d’une molécule d’ATP qui donne une molécule d’ADP et une molécule de Pi. La fixation du phosphate sur la protéine transmembranaire permet le changement de configuration de la protéine et donc l’entrée et la sortie des ions fixées sur celle-ci.
Schéma récapitulatif du fonctionnement de la pompe Na+/K+
Image tirée du site asp (assistance scolaire personnalisée)